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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子自的繁复性和很多的N-glycoproteins低表现程度可使对N-glycosylation形式的研究技术的描叙多的近义词困苦。在监测低丰度的N糖基化呈现核蛋清质酶或肽段时,各举添加丰富未呈现的核蛋清质酶肽断,这很易将低丰度的糖基化呈现核蛋清质酶肽段的数据信号修饰。凝素亲和法是现下糖核蛋清质酶质组学中用途比较多泛的拆分含有技术。凝集素(lectin)是类糖构建核蛋清质酶质,能专注辨别某种特异形式的单糖或聚糖中单一的糖基编码序列而与之构建,她们与糖链可逆性非共价构建,糖核蛋清质酶或糖肽被凝集素驯服后来,经常用单一的单糖按照恶性竞争构建凝集素将糖核蛋清质酶或糖肽过柱出来了。 球蛋白酶质路经酶解后运用凝集素(lectin)生物富集N-糖基化肽段,随后用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切掉相连接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该整理由于Asn原子核量曾加2.9890Da。最终用高可靠性强,精密度LC-MS质谱仪探测脱糖后的肽段,实现收录数据统计库,要确认脱糖后原子核量各自基本机理原子核量的转化并且 糖基化突显肽段的队列,所以选定该球蛋白酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定此后,再运用label-free的机理对其来进行酶联免疫法具体分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
关于商品
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